As cadeias CD25, ou interleucina 2 (IL2) receptor alfa (IL2RA), e beta (IL2RB), juntamente com a cadeia gama comum (IL2RG), constituem o receptor IL2 de alta afinidade. As cadeias alfa homodiméricas (CD25) resultam em receptores de baixa afinidade, enquanto as cadeias beta homodiméricas (IL2RB) produzem um receptor de média afinidade. Normalmente uma proteína de membrana integral, a CD25 solúvel foi isolada e determinada a resultar de proteólise extracelular. A CD25 (a cadeia p55 do receptor interleucina-2) é um marcador de activação para vários tipos de células, incluindo células T, células B, e macrófagos. Também parece ser um marcador imunohistoquímico fiável para a discriminação de neoplásicos de mastócitos normais/reactivos, com potencial como instrumento de diagnóstico na mastocitose sistémica. O CD25 é também expresso em leucemia de células pilosas. Existe uma maior proporção de células T reguladoras CD25+ e FOXP3+ entre as células cancerígenas no parênquima tumoral e a sua periferia no melanoma cutâneo recorrente em comparação com o melanoma não recorrente.