MMP9, também conhecida como Matrix metallopeptidase 9 ou gelatinase B é um membro da família da matriz metaloproteinase (MMP). As MMPs são enzimas contendo zinco envolvidas na degradação da matriz extracelular em processos fisiológicos normais, incluindo o desenvolvimento embrionário, reprodução e remodelação de tecidos. A maioria dos membros da família MMP são segregados como proproteínas inactivas que se tornam activadas quando clivadas por proteinases extracelulares. A MMP9 é segregada como um zymogen 92kDa e a clivagem de pro-MMP9 resulta na enzima activa com um peso molecular de 82kDa. O MMP9 tem um domínio de ligação à gelatina que consiste em três unidades de fibronectina tipo II, um domínio catalítico que contém o sítio de ligação ao zinco, um domínio rico em prolina tipo V colagénio-homólogo e um domínio semelhante à hemopexina. O MMP9 é produzido por monócitos, macrófagos, neutrófilos, queratinócitos, fibroblastos, osteoclastos e células endoteliais, e está envolvido em respostas inflamatórias, remodelação de tecidos, cicatrização de feridas, crescimento de tumores e metástases. O MMP9 é fornecido por células derivadas da medula óssea e contribui para a carcinogénese da pele. Além disso, o MMP9 degrada colágenos de tipo IV e V. Estudos em macacos rhesus sugerem que a enzima está envolvida na mobilização induzida pela IL-8 de células progenitoras hematopoiéticas da medula óssea, e estudos com murinos sugerem um papel na remodelação do tecido associado ao tumor. Estudos têm demonstrado que a MMP9 elevada está associada à progressão da fibrilação atrial idiopática e aneurisma da aorta.